Bioero

Después de casi 20 años de investigación científica desde que John T. Patton comenzó a trabajar en la búsqueda de una insulina que pudiese ser inhalada, de manera que ésta pueda ser absorbida por la sangre sin necesidad de agujas ni jeringuillas, fue aprobada por la FDA (Food and Drug Afministration) de los Estados Unidos para su utilización en personas adultas con Diabetes tanto tipo 1 como tipo 2.

Este tipo de insulina, conocida comercialmente con el nombre de “Exubera” , es administrada por un inhalador, y sustituirá únicamente las inyecciones de la insulina rápida, que es la insulina que es absorbida rápidamente por el torrente sanguíneo y tiene un pico de acción casi inmediato. La insulina rápida es la que se utiliza, por ejemplo, antes de las comidas para metabolizar en el menor tiempo posible la glucosa que contengan los alimentos ingeridos con el objetivo de controlar mejor los niveles de glicemia (azúcar en la sangre). Sin embargo, en el caso de pacientes con Diabetes tipo 1, donde el tratamiento requiere la administración de insulina de larga duración y de rápida acción, “Exubera” sólo sustituirá a esta última. O sea que, en principio para las personas con Diabetes tipo 1, con el uso de la insulina inhalada, se producirá una reducción de las inyecciones de insulina.
En en el caso de pacientes con Diabetes tipo 2 que necesiten la administración de insulina, puede sustituirse totalmente la administración de la insulina inyectable por la inhalada, pues la insulina que se administra en estos casos es la insulina de acción rápida.

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Científicos indios y rusos han desarrollado dos sistemas de administración oral de insulina

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En el caso de los científicos indios, han desarrollado cápsulas de gelatina donde en su interior se encuentra la molécula de insulina. Esta trabajo llevado a cabo por el Government Model Sicence College, de la ciudad de Jabalpur, se encuentra aún en fase experimental.

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La localización de una proteína recombinante (proteína producida por ingeniería genética que se expresa en una célula distinta a la que se produce originalmente en la naturaleza) spuede localizarse en el compartimento celular del microorganismo, ya sea en el citoplasma, periplasma, o medio extracelular es clave, debido a que de ella depende la metodología de recuperación y purificación.

La expresión en el citoplasma puede realizarse en forma soluble o en cuerpos de inclusión. Esta última es una forma de expresión frecuente cuando los niveles de producción son elevados. Si bien la producción de proteínas recombinantes en cuerpos de inclusión tiene ventajas, como obtener alta concentración proteica en forma parcialmente purificada, la recuperación de la actividad biológica puede ser dificultosa y cara cuando el proceso de producción es escalado. Con el fin de evitar estos problemas, varias estrategias de expresión han sido desarrolladas para lograr una expresión con estructura tridimensional similar a la proteína nativa. Algunas de estas estrategias son: coexpresar chaperonas (proteínas que ayudan al plegamiento de las proteínas), usar cepas deficientes en tioredoxina con el fin de mantener un potencial redox adecuado que permita el correcto plegamiento, reducir la tasa de síntesis proteica, crecer las bacterias e inducir la expresión a temperaturas menores a las óptimas, así como usar polipéptidos solubles fusionados a la proteína de interés para aumentar la solubilidad de la proteína expresada.

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La construcción de un vector de expresión requiere la consideración de varios elementos con el fin de asegurar mayores niveles de producción proteica.

El mismo debe poseer un promotor “fuerte”, baja expresión basal, ser fácilmente transferible con el fin de evaluar la producción proteica en distintas cepas y tener un sistema de inducción simple y efectivo. Debe incluirse factores de terminación de la transcripción, pues éstos protegen el ARN mensajero (ARNm) de degradación exonucleotídica, extendiendo la vida media del mismo.

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En los últimos años han sido publicados diversos estudios focalizados a la optimización de la producción y escalado de proteínas recombinantes(proteínas producidas en el laboratorio mediante ingeniería genética producidas en células distintas a las que se producen en la naturaleza) para uso médico, veterinario e industrial. Aunque se han producido en células de mamíferos, insectos y levaduras, la bacteria Escherichia coli continúa siendo el microorganismo más empleado para la expresión de genes heterólogos o recombinantes.

Muchas proteínas heterólogas expresadas intracelularmente en E. coli se producen rutinariamente con niveles superiores al 15% del total de proteínas celulares producidas en esta bacteria, a menudo en forma de agregados insolubles intracelulares, llamados cuerpos de inclusión. Los cuerpos de inclusión están determinados por una combinación de factores relativos a la velocidad de plegamiento y agregación, solubilidad de la proteína, estabilidad termodinámica y plegamiento intermediario así como susceptibilidad a degradación proteolítica e interacción con chaperonas .

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